Трипсин — протеолитический фермент, один из основных ферментов
пищеварения; катализирует гидролитическое расщепление белков и пептидов.
Относится к пептид-гидролазам. Вырабатывается экзокринными клетками
поджелудочной железы в виде неактивного предшественника трипсиногена, который
секретируется в двенадцатиперстную кишку и превращается в Т. под влиянием
фермента энтерокиназы, а также самого трипсина. Определение активности Т. наряду
с активностью некоторых других ферментов в дуоденальном содержимом используют
для оценки функционального состояния поджелудочной железы и для дифференциальной
диагностики панкреатита.
Применение трипсина в качестве лекарственного средства основано на его
способности разрушать некротизированные ткани, разжижать мокроту и другие вязкие
секреты, экссудаты, сгустки крови, а также на его противовоспалительном и
противоотечном действии и способности снижать резистентность гноеродной
микрофлоры к действию антибиотиков. При патологическом снижении
внешнесекреторной функции поджелудочной железы Т. в составе панкреатина и ряда
других ферментных препаратов используют для заместительной терапии.
Ключевое положение Т. в системе пищеварительных ферментов желудочно-кишечного
тракта объясняется тем, что он не только участвует в расщеплении пищевых белков,
но и активизирует все образуемые в поджелудочной железе проферменты. При
попадании в кровяное русло и при недостаточности соответствующих ингибиторов Т.
может активизировать фактор Хагемана, плазминоген, прекалликреин и «запускать»
таким образом каскад реакций свертывающей, фибринолитической и
калликреин-кининовой систем (см. Свертывающая система крови).
Трипсин обнаружен у всех позвоночных животных; у многих беспозвоночных, растений
и микроорганизмов найден фермент, аналогичный трипсину. Молекулярная масса
трипсина составляет около 24 000; его молекула содержит одну полипептидную цепь,
состоящую из 223 аминокислотных остатков (см. Белки). Оптимум действия Т.
находится при рН 7,5—8,0. Фермент стабилен в кислой среде; при нейтральных и
слабощелочных значениях рН он легко подвергается аутолизу (самоперевариванию).
Ионы Са12+ стабилизируют Т., а также способствуют активации трипсиногена.
Активность Т. угнетается большим числом синтетических и природных ингибиторов. В
различных тканях и секретах животных, у растений и микроорганизмов присутствуют
белковые ингибиторы трипсина, которые предохраняют ткани от разрушения. В
поджелудочной железе содержатся два ингибитора Т., один из которых секретируется
в двенадцатиперстную кишку вместе с трипсиногеном и предохраняет его от
преждевременной активации. При остром и хроническом панкреатите в результате
задержки выделения секрета происходит преждевременная активация ферментов сока
поджелудочной железы, и в первую очередь трипсина, который затем активирует
другие проферменты. Это приводит к аутолизу паренхимы железы.
Для определения активности Т. используют контролируемый спектрофотометрически
гидролиз эфира N-бензоил-L-аргинина или P-нитроанилида N-бензоил-L-аргинина, а
также метод Кунитца, основанный на расщеплении казеина под действием Т. с
последующим определением тирозина в безбелковом фильтрате.
Ну ты хотел узнать и узнал. ^_^